Nyckelskillnad - Alpha Helix vs Beta veckat ark
Alpha-spiraler och beta-veckade ark är de två vanligaste sekundära strukturerna i en polypeptidkedja. Dessa två strukturella komponenter är de första huvudstegen i processen att vika en polypeptidkedja. Huvudskillnaden mellan Alpha Helix och Beta Pleated Sheet är i deras struktur; de har två olika former för att göra ett specifikt jobb.
Vad är Alpha Helix?
En alfa-helix är en högerhänt spole av aminosyrarester på en polypeptidkedja. Området för aminosyrarester kan variera från 4 till 40 rester. Vätebindningarna som bildas mellan C = O-gruppens syre på den översta spolen och vätet från NH-gruppen i den nedre spolen hjälper till att hålla ihop spolen. En vätebindning bildas per var fjärde aminosyrarest i kedjan på ovanstående sätt. Detta enhetliga mönster ger det bestämda funktioner som spolens tjocklek och det dikterar längden på varje hel sväng längs spiralaxeln. Stabiliteten hos alfa-helixstrukturen beror på flera faktorer.
O-atomer i rött, N-atomer i blått och vätebindningar som gröna prickade linjer
Vad är Beta-veckat ark?
Beta-veckat ark, även känt som beta-ark, anses vara den andra formen av sekundär struktur i proteiner. Den innehåller betasträngar som är förbundna i sidled med minst två eller tre ryggradsvätebindningar för att bilda ett vridet, veckat ark som visas på bilden. En betasträng är en sträcka av polypeptidkedja; dess längd är i allmänhet lika med 3 till 10 aminosyror, inklusive ryggraden i en utökad bekräftelse.
4-strängat antiparallellt p-arkfragment från en kristallstruktur av enzymkatalaset.
a) visar de antiparallella vätebindningarna (streckade) mellan peptid NH- och CO-grupper på intilliggande strängar. Pilar indikerar kedjeriktning och elektrontäthetskonturer skisserar icke-H-atomer. O-atomer är röda kulor, N-atomer är blåa och H-atomer utelämnas för enkelhetens skull; sidokedjor visas endast ut till den första sidokedjan C-atomen (grön)
b) Kantvy av de två centrala β-trådarna
I beta-veckade ark löper polypeptidkedjorna bredvid varandra. Det får namnet”veckat ark” på grund av strukturens vågliknande utseende. De är sammankopplade med vätebindningar. Denna struktur gör det möjligt att bilda fler vätebindningar genom att sträcka ut polypeptidkedjan.
Vad är skillnaden mellan Alpha Helix och Beta Pleated Sheet?
Struktur av Alpha Helix och Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
I denna struktur är polypeptidkedjan tätt bunden runt en imaginär axel som en spiralstruktur. Det är också känt som det heloidformade arrangemanget av peptidkedjan.
Bildningen av alfa-helixstrukturen händer när polypeptidkedjorna vrids till en spiral. Detta gör det möjligt för alla aminosyror i kedjan att bilda vätebindningar (en bindning mellan en syremolekyl och en vätemolekyl) med varandra. Vätebindningarna gör att spiralen kan hålla spiralformen och ger en tät spole. Denna spiralform gör alfa-spiralen mycket stark.
Vätebindningar anges med de gula prickarna.
Beta veckat ark:
När två eller flera fragment av polypeptidkedjor överlappar varandra och bildar en rad vätebindningar med varandra kan följande strukturer hittas. Det kan hända på två sätt; parallellt arrangemang och anti-parallellt arrangemang.
Exempel på strukturen:
Alpha Helix: Fingernaglar eller tånaglar kan tas som ett exempel på en alfa-helixstruktur.
Beta-veckat ark: Fjädrarnas struktur liknar strukturen hos beta-veckat ark.
Funktioner i strukturen:
Alpha Helix: I alfa-helix-strukturen finns det 3,6 aminosyror per helix. Alla peptidbindningar är trans och plana och NH-grupperna i peptidbindningarna pekar i samma riktning, vilket är ungefär parallellt med spiralaxeln. C = O-grupperna för alla peptidbindningar pekar i motsatt riktning och de är parallella med spiralaxeln. C = O-gruppen i varje peptidbindning är bunden till NH-gruppen i peptidbindningen som bildar en vätebindning. Alla R-grupper pekas utåt från spiralen.
Beta-veckat ark: Varje peptidbindning i beta-veckat ark är plan och har trans-konformation. C = O- och NH-grupperna av peptidbindningar från intilliggande kedjor är i samma plan och pekar mot varandra och bildar vätebindning mellan dem. Alla R-grupper i vilken kedja som helst kan alternativt förekomma ovanför och under arkets plan.
Definitioner:
Sekundär struktur: Det har formen av ett vikningsprotein på grund av vätebindning mellan dess ryggradsamid- och karbonylgrupper.
