Nyckelskillnad - Kd vs Km
Kd och Km är jämviktskonstanter. Huvudskillnaden mellan Kd och Km är att Kd är en termodynamisk konstant medan Km inte är en termodynamisk konstant.
Kd hänvisar till dissociationskonstant medan Km är Michaelis-konstanten. Båda dessa konstanter är mycket viktiga i den kvantitativa analysen av enzymatiska reaktioner.
INNEHÅLL
1. Översikt och nyckeldifferens
2. Vad är Kd
3. Vad är Km
4. Jämförelse sida vid sida - Kd vs Km i tabellform
5. Sammanfattning
Vad är Kd?
Kd är dissociationskonstant. Det är också känt som jämviktsdissociationskonstant på grund av dess användning i jämviktssystem. Dissociationskonstanten är jämviktskonstanten för reaktioner där en stor förening omvandlas till små komponenter reversibelt. Processen för denna omvandling kallas också dissociation. En jonisk molekyl dissocierar alltid i dess joner. Då är dissociationskonstanten eller Kd en kvantitet som uttrycker i vilken utsträckning en viss substans i lösning dissocieras till joner. Således är detta lika med produkten av koncentrationerna av respektive joner dividerat med koncentrationen av den icke-dissocierade molekylen.
AB ↔ A + B
I ovanstående allmänna reaktion kan dissociationskonstanten, Kd ges enligt nedan.
Kd = [A] [B] / [AB].
Dessutom, om det finns ett stökiometriskt förhållande, bör man inkludera de stökiometriska koefficienterna i ekvationen.
xAB ↔ aA + bB
Ekvationen av dissociationskonstanten, Kd för ovanstående reaktion är som följer:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Specifikt, i biokemiska applikationer, hjälper Kd till att bestämma mängden produkter som ges genom en kemisk reaktion i närvaro av ett enzym. Kd för en enzymatisk reaktion uttrycker ligandreceptoraffiniteten. Med andra ord anger den förmågan hos ett substrat att lämna receptorn för ett enzym. Å andra sidan beskriver den hur starkt ett substrat binder till enzymet.
Vad är Km?
Km är Michaelis-konstanten. Till skillnad från Kd är Km en kinetisk konstant. Dess huvudsakliga tillämpning är inom enzymkinetik, det vill säga att bestämma affiniteten hos ett substrat att binda till ett enzym. Konstanten uttrycks genom att koppla substratkoncentrationen till reaktionshastigheten i närvaro av ett enzym. Följaktligen är Michaelis-konstanten eller Km substratets koncentration när reaktionshastigheten når hälften av dess maximala hastighet.
Figur 1: förhållandet mellan reaktionshastighet och substratkoncentration i en enzymatisk reaktion.
Under en reaktion mellan enzym (E) och substrat (S) är bildningen av produkter (P) följande:
E + S ↔ ES-komplex ↔ E + P
Om jämviktskonstanterna för ovanstående reaktion är följande kan du härleda Km från dessa konstanter.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Bestämning av Km enligt Michaels koncept
Michaelis utvecklade en relation med koncentrationen av substrat, [S] och maximal reaktionshastighet, Vmax. Förhållandet mellan substratkoncentration och Km för en enzymatisk reaktion är som följer:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v är hastighet när som helst, medan [S] är substratkoncentrationen vid en viss tidpunkt, och Vmax är reaktionens maximala hastighet. Km är Michaeliskonstanten för enzymet i reaktionen. Värdet av Michaeliskonstanten beror på enzymet. Följaktligen indikerar ett litet värde på Km att enzymet blir mättat med en liten mängd substrat. Därefter erhålls Vmax vid låg substratkoncentration. Däremot indikerar ett högt Km-värde att enzymet kräver en stor mängd substrat för att bli mättad.
Vad är skillnaden mellan Kd och Km?
Skilja artikeln mitt före bordet
Kd vs Km |
|
| Kd är dissociationskonstanten. | Km är Michaelis-konstanten. |
| Natur | |
| Kd är en termodynamisk konstant. | Km är en kinetisk konstant. |
| Detaljer | |
| Kd representerar ett substrats affinitet mot ett enzym. | Km representerar förhållandet mellan substratkoncentration och reaktionshastighet. |
Sammanfattning - Kd vs Km
Kd och Km är jämviktskonstanter som beskriver egenskaperna hos enzymatiska reaktioner. Huvudskillnaden mellan Kd och Km är att Kd är en termodynamisk konstant medan Km inte är en termodynamisk konstant.
