Skillnaden Mellan Enzym Och Koenzym

2024 Författare: Mildred Bawerman | [email protected]. Senast ändrad: 2023-12-16 08:42

Nyckelskillnad - Enzyme vs Coenzyme

Kemiska reaktioner omvandlar ett eller flera substrat till produkter. Dessa reaktioner katalyseras av speciella proteiner som kallas enzymer. Enzymer fungerar som en katalysator för de flesta reaktioner utan att konsumeras. Enzymer är gjorda av aminosyror och har unika aminosyrasekvenser som består av 20 olika aminosyror. Enzymer stöds av små icke-proteinorganiska molekyler som kallas kofaktorer. Koenzymer är en typ av kofaktorer som hjälper enzymer att utföra katalys. Huvudskillnaden mellan enzym och koenzym är att enzym är ett protein som katalyserar de biokemiska reaktionerna medan koenzym är en icke-protein organisk molekyl som hjälper enzymer att aktivera och katalysera de kemiska reaktionerna. Enzymer är makromolekyler medan koenzymer är små molekyler.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad

2. Vad är ett enzym

3. Vad är ett koenzym

4. Jämförelse sida vid sida - Enzym vs koenzym

5. Sammanfattning

Vad är ett enzym?

Enzymer är biologiska katalysatorer för levande celler. De är proteiner som består av hundratals till miljoner aminosyror fästa ihop som pärlor på en sträng. Varje enzym har en unik aminosyrasekvens och bestäms av en specifik gen. Enzymer accelererar nästan alla biokemiska reaktioner i levande organismer. Enzymer påverkar bara reaktionshastigheten, och deras närvaro är väsentlig för att initiera den kemiska omvandlingen eftersom aktiveringsenergin för reaktionen sänks av enzymer. Enzymer ändrar reaktionshastigheten utan att konsumeras eller utan att ändra den kemiska strukturen. Samma enzym kan katalysera omvandlingen av fler och fler substrat till produkter genom att visa förmågan att katalysera samma reaktion om och om igen.

Enzymer är mycket specifika. Ett särskilt enzym binder till ett specifikt substrat och katalyserar en specifik reaktion. Enzymets specificitet orsakas av enzymets form. Varje enzym har ett aktivt ställe med en specifik form och funktionella grupper för specifik bindning. Endast det specifika substratet matchar formen på den aktiva platsen och binder med den. Specificiteten för enzymsubstratbindningen kan förklaras med två hypoteser som heter lock and key hypotes och inducerad fithypotes. Lås- och nyckelhypotes anger att matchningen mellan enzym och substrat är specifik liknar ett lås och en nyckel. Inducerad passningshypotes berättar att formen på den aktiva platsen kan förändras för att passa formen på det specifika substratet som liknar handskar som passar handen.

Enzymatiska reaktioner påverkas av flera faktorer såsom pH, temperatur, etc. Varje enzym har ett optimalt temperaturvärde och pH-värde för att fungera effektivt. Enzymer interagerar också med icke-proteinkofaktorer såsom protesgrupper, koenzymer, aktivatorer etc. för att katalysera biokemiska reaktioner. Enzymer kan förstöras vid hög temperatur eller med hög surhet eller alkalinitet eftersom de är proteiner.

Figur 01: Inducerad passformsmodell för enzymaktivitet.

Vad är ett koenzym?

Kemiska reaktioner stöds av icke-proteinmolekyler som kallas kofaktorer. Kofaktorer hjälper enzymer att katalysera kemiska reaktioner. Det finns olika typer av kofaktorer och koenzymer är en typ bland dem. Koenzym är en organisk molekyl som kombineras med ett enzymsubstratkomplex och hjälper katalysprocessen av reaktionen. De är också kända som hjälpmolekyler. De består av vitaminer eller härrör från vitaminer. Därför bör dieter innehålla vitaminer som ger viktiga koenzymer för de biokemiska reaktionerna.

Koenzymer kan binda till enzymets aktiva plats. De binder löst med enzymet och hjälper den kemiska reaktionen genom att tillhandahålla funktionella grupper som behövs för reaktionen eller genom att ändra den strukturella konformationen av enzymet. Därför blir bindning av substratet lätt och reaktionen driver mot produkterna. Vissa koenzymer fungerar som sekundära substrat och förändras kemiskt i slutet av reaktionen, till skillnad från enzymer.

Koenzymer kan inte katalysera en kemisk reaktion utan ett enzym. De hjälper enzymer att bli aktiva och utföra sina funktioner. När koenzymet binds till apoenzymet blir enzymet en aktiv form av det enzym som kallas holoenzym och initierar reaktionen.

Exempel på koenzymer är adenosintrifosfat (ATP), nikotinamidadenindinukleotid (NAD), flavinadenindinukleotid (FAD), koenzym A, vitamin B1, B2 och B6, etc.

Figur 02: Kofaktorbindning med ett apoenzym

Vad är skillnaden mellan enzym och koenzym?

Skilja artikeln mitt före bordet

Enzym vs koenzym
Enzymer är biologiska katalysatorer som påskyndar kemiska reaktioner.	Koenzymer är organiska molekyler som hjälper enzymer att katalysera de kemiska reaktionerna.
Molekylär typ
Alla enzymer är proteiner.	Koenzymer är icke-proteiner.
Ändring på grund av reaktioner
Enzymer förändras inte på grund av den kemiska reaktionen.	Koenzymer förändras kemiskt till följd av reaktionen.
Specificitet
Enzymer är specifika.	Koenzymer är inte specifika.
Storlek
Enzymer är större molekyler.	Koenzymer är mindre molekyler.
Exempel
Amylas, proteinas och kinas är exempel på enzymer.	NAD, ATP, koenzym A och FAD är exempel på koenzymer.

Sammanfattning - Enzyme vs Coenzyme

Enzymer katalyserar kemiska reaktioner. Koenzymer hjälper enzymer att katalysera reaktionen genom att aktivera enzymer och tillhandahålla funktionella grupper. Enzymer är proteiner som består av aminosyror. Koenzymer är inte proteiner. De härrör huvudsakligen från vitaminer. Detta är skillnaderna mellan enzymer och koenzymer.