Nyckelskillnad - Trypsin vs Chymotrypsin
Proteinmatsmältning är en mycket viktig process i det övergripande matsmältningsförfarandet i levande organismer. Komplexa proteiner smälts ned i dess monomerer av aminosyror och absorberas via tunntarmen. Proteiner är viktiga eftersom de har en viktig funktionell och strukturell roll i en organism. Proteindigerering sker via proteindigerande enzymer som inkluderar trypsin, chymotrypsin, peptidaser och proteaser. Trypsin är ett proteindigerande enzym som klyver peptidbindningen vid de basiska aminosyrorna som inkluderar lysin och arginin. Chymotrypsin är också ett proteindigerande enzym som klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyror såsom fenylalanin, tryptofan och tyrosin. Huvudskillnaden mellan trypsin och chymotrypsin är positionen för aminosyran där den klyver i proteinet. Trypsin klyver vid basiska aminosyrapositioner medan kymotrypsin klyver vid aromatiska aminosyrapositioner.
INNEHÅLL
1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är trypsin
3. Vad är kymotrypsin
4. Likheter mellan trypsin och kymotrypsin
5. Jämförelse sida vid sida - Trypsin vs kymotrypsin i tabellform
6. Sammanfattning
Vad är Trypsin?
Trypsin är ett 23,3 kDa-protein som tillhör familjen serinproteaser och dess huvudsubstrat är basiska aminosyror. Dessa basiska aminosyror inkluderar arginin och lysin. Trypsin upptäcktes 1876 av Kuhne. Trypsin är ett globulärt protein och finns i sin inaktiva form som är trypsinogen - zymogen. Verkningsmekanismen för trypsin är baserad på serinproteasaktiviteten.
Trypsin klyver vid den C-terminala änden av de basiska aminosyrorna. Detta är en hydrolysreaktion och sker vid ett pH - 8,0 i tunntarmen. Aktivering av trypsinogen sker genom avlägsnande av den terminala hexapeptiden och den producerar den aktiva formen; trypsin. Aktivt trypsin är av två huvudtyper; α - trypsin och β-trypsin. De skiljer sig åt i termisk stabilitet och struktur. Det aktiva stället för trypsin innehåller Histidin (H63), asparaginsyra (D107) och Serin (S200).
Figur 01: Trypsin
Den enzymatiska verkan av trypsin inhiberas av DFP, aprotinin, Ag +, bensamidin och EDTA. Tillämpningarna av trypsin inkluderar dissociation av vävnad, trypsinisering i djurcellskultur, tryptisk kartläggning, in vitro-proteinstudier, fingeravtryck och i vävnadsodlingstillämpningar.
Vad är Chymotrypsin?
Chymotrypsin har en molekylvikt på 25,6 kDa och tillhör serinproteasfamiljen, och det är ett endopeptidas. Chymotrypsin finns i sin inaktiva form som är chymotrypsinogen. Chymotrypsin upptäcktes under 1900-talet. Chymotrypsin hydrolyserar peptidbindningarna vid de aromatiska aminosyrorna. Dessa aromatiska substrat inkluderar tyrosin, fenylalanin och tryptofan. Substraten av detta enzym finns huvudsakligen i L-isomererna och verkar lätt på amider och estrar av aminosyror. Det optimala pH vid vilket chymotrypsin verkar är 7,8 - 8,0. Det finns två huvudformer av chymotrypsin såsom chymotrypsin A och chymotrypsin B och de skiljer sig något i strukturella och proteolytiska egenskaper. Det aktiva stället för chymotrypsin innehåller en katalytisk triad och består av histidin (H57), asparaginsyra (D102) och Serine (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Aktivatorerna av chymotrypsin är Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Hexadecyltrimetylammoniumbromid och Tetrabutylammoniumbromid. Hämmare av kymotrypsin är peptidylaldehyder, boronsyror och kumarinderivat. Chymotrypsin används kommersiellt vid peptidsyntes, peptidmappning och peptidfingeravtryck.
Vad är likheterna mellan Trypsin och Chymotrypsin?
- Båda enzymerna är serinproteaser.
- Båda enzymerna klyver peptidbindningar.
- Båda enzymerna verkar i tunntarmen.
- Båda enzymerna finns i sin inaktiva form som zymogener.
- Båda enzymerna består av en katalytisk triad innehållande histidin, asparaginsyra och serin i dess aktiva ställe.
- Båda enzymerna upptäcktes ursprungligen och extraherades från nötkreatur.
- Produktion av båda enzymerna sker för närvarande genom rekombinant DNA-tekniker.
- Båda enzymerna verkar på ett optimalt basalt pH.
- Båda enzymerna används in vitro i olika industrier.
Vad är skillnaden mellan trypsin och chymotrypsin?
Skilja artikeln mitt före bordet
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin är ett proteindigerande enzym som klyver peptidbindningen vid de basiska aminosyrorna såsom lysin och arginin. | Chymotrypsin, som också är ett proteindigerande enzym, klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyror såsom fenylalanin, tryptofan och tyrosin. |
| Molekylvikt | |
| Molekylvikten för trypsin är 23,3 k Da. | Molekylvikten för chymotrypsin är 25,6 k Da. |
| Underlag | |
| Komplexa proteiner smälts in i dess monomerer av aminosyror och absorberas via tunntarmen. | Aromatiska aminosyrasubstrat såsom tyrosin, tryptofan och fenylalanin verkar på chymotrypsin. |
| Zymogen form av enzymet | |
| Trypsinogen är den inaktiva formen av trypsin. | Chymotrypsinogen är den inaktiva formen av chymotrypsin. |
| Aktivatorer | |
| Lantanider är aktivatorer av trypsin. | Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Hexadecyltrimetylammoniumbromid och Tetrabutylammoniumbromid är aktivatorer av chymotrypsin. |
|
Hämmare |
|
| DFP, aprotinin, Ag +, bensamidin och EDTA är hämmare av trypsin. | Peptidylaldehyder, boronsyror och kumarinderivat är hämmare av kymotrypsin. |
Sammanfattning - Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidas eller proteolytiska enzymer klyver proteiner via hydrolys av peptidbindningen. Trypsin klyver peptidbindningen vid basiska aminosyror medan kymotrypsin klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyrarester. Båda enzymerna är serinpeptidas och verkar i tunntarmen i en grundläggande pH-miljö. För närvarande är mycket forskning involverad i att producera trypsin och chymotrypsin med användning av rekombinant DNA-teknik genom att använda olika bakterie- och svamparter, eftersom dessa enzymer har ett stort industriellt värde. Detta är skillnaden mellan trypsin och chymotrypsin.
Ladda ner PDF-versionen av Trypsin vs Chymotrypsin
Du kan ladda ner PDF-versionen av den här artikeln och använda den för offlineändamål enligt citat. Ladda ner PDF-versionen här Skillnaden mellan Trypsin och Chymotrypsin
