Lås mot nyckel vs inducerad passform
Enzymer är kända som biologiska katalysatorer, som används i nästan alla cellulära reaktioner, i organismer. De kan öka hastigheten för en biokemisk reaktion, utan att enzymet förändras av reaktionen. På grund av dess återanvändbarhet kan även en liten koncentration av ett enzym vara mycket effektiv. Alla enzymer är proteiner och globulära. Men som alla andra katalysatorer ändrar inte dessa biologiska katalysatorer den slutliga mängden produkter, och de kan inte få reaktioner att inträffa. Till skillnad från den andra normala katalysatorn katalyserar enzymer bara en typ av reversibel reaktion, så kallad reaktionsspecifik. Eftersom enzymerna är proteiner; de kan arbeta inom en viss temperatur, tryck och pH-intervall. De flesta enzymer katalyserar reaktioner genom att skapa en serie "enzymsubstratkomplex". I dessa komplex,substratet binder tätast till enzymer motsvarar övergångstillståndet. Detta tillstånd har den lägsta energin; därför är det mer stabilt än övergångstillståndet för en okatalyserad reaktion. Följaktligen minskar ett enzym aktiveringsenergin för biologisk reaktion, vilket det katalyserar. Två huvudteorier används för att förklara hur enzymsubstratkomplex bildas. De är lås-och-nyckelteori och induced-fit-teori.
Lås-och-nyckel-modell
Enzymer har mycket exakt form, vilket inkluderar en klyfta eller ficka som kallas aktiva platser. I denna teori passar substratet in i en aktiv plats som en nyckel i ett lås. Huvudsakligen jonbindningar och vätebindningar håller substratet i de aktiva platserna för att bilda enzym-substratkomplexet. När det väl har bildats katalyserar enzym reaktionen genom att hjälpa till att byta substrat, antingen dela upp det eller foder ihop bitar. Denna teori beror på den exakta kontakten mellan de aktiva platserna och substratet. Därför kanske denna teori inte är helt korrekt, speciellt när den slumpmässiga rörelsen av substratmolekyler är inblandad.
Induced-Fit-modell
I denna teori ändrar den aktiva platsen sin form för att lägga en substratmolekyl. Enzymet, efter bindning med ett visst substrat, tar upp sin mest effektiva form. Därför påverkas enzymets form av substratet som en handske som påverkas av handen som bär den. I sin tur snedvrider enzymmolekylen substratmolekylen, spänner bindningarna och gör substratet mindre stabilt, vilket sänker reaktionsaktiveringsenergin. Eftersom aktiveringsenergin är låg sker reaktionen i hög hastighet och bildar produkterna. Efter att produkterna släppts återgår enzymets aktiveringsställe till sin ursprungliga form och binder nästa substratmolekyl.
Vad är skillnaden mellan Lock-and-Key och Induced-Fit?
• Induced-fit-teorin är en modifierad version av lås-och-nyckelteorin.
• Till skillnad från Lås-och-nyckelteorin beror inte induced-fit-teorin på den exakta kontakten mellan den aktiva platsen och substratet.
• I Induced-fit-teorin påverkas enzymformen av substratet, medan i Lock-and-key-teorin påverkas substratformen av enzymet.
• I lås-och-nyckelteorin har de aktiva platserna exakt form, medan i Induced-fit-teorin har den aktiva platsen initialt inte en exakt form, men senare formas platsformen enligt substratet som kommer att binda.
